حمله‌ی نوکلئوفیلی به نیکل (II)– وردوهیم چهارکئوردینه توسط NH2‾ با استفاده از روش B3LYP

نوع مقاله : علمی-پژوهشی

نویسندگان

دانشکده شیمی، دانشگاه لرستان، خرم آباد، ایران

چکیده

فرایند باز شدن حلقه با استفاده از واکنش افزایش نوکلئوفیل ، به توسط روشB3LYP انجام ‌شده است. برای بهینه­ سازی ساختارها از مجموعه پایه 6-31G استفاده‌شده است. حضور اتم نیکل(II) باعث افزایش بار مثبت روی اتم­ های کربن مجاور به اتم اکسیژن در  نسبت به 5- اکساپورفیرین می­شود. با حمله­ ی نوکلئوفیلی به این اتم کربن نخست یک حد واسط تشکیل می ­شود که با عبور از یک حالت گذار منجر به یک کمپلکس حلقه باز  می­ شود. در این ساختار یون نیکل(II) بین دو کئوردیناسیون مسطح و چهاروجهی به دام می ­افتد که در توافق با کارهای تجربی است. یک آنالیز NBO، برای بررسی پایداری همه گونه­ های درگیر در فرایند در نظر گرفته شد. چنین آنالیزی تعیین می ­کند که اتصال نوکلئوفیل به کربن اکسو در  قدرت پیوندی C-O در حد واسط را کاهش می­ دهد. شکست این پیوند در حالت گذار بیش­تر شده تا این­که در فراورده به شکل یک حلقه­ ی مارپیچ باز شده درمی­ آید. این نکات کلیدی و همه یافته ­های NBO توسط نتیجه­ های مربوط به محاسبه­ های اوربیتال مولکولی تأیید می ­شود.

کلیدواژه‌ها

موضوعات


[1] ص، باوفا؛ ف، باوفا، آموزش کاربردی نرم افزارهای Gaussian، Gauss View، Chem&AIM  Hyper، انتشارات اندیشه سرا. تهران. (1391).
[2] Ortiz de Montellano, P. R., Heme Oxygenase Mechanism: Evidence for an Electrophilic, Ferric peroxide species, Accounts of chemical research. 31(9): 543-9 (1998).
[3] Yoshida, T., Migita, C. T., Mechanism of Heme Degradation by Heme Oxygenase. Journal of inorganic biochemistry, 82(1-4): 33-41 (2000).
[4] Liu, Y., de Montellano, P. R. O., Reaction Intermediates and Single Turnover Rate Constants for the Oxidation of Heme by Human Heme Oxygenase-1, J Biol Chem. 275(8): 5297-5307 (2000).
[5] Gheidi, M., Safari, N., Bahrami, H., Zahedi, M., Theoretical Investigations of the Hydrolysis Pathway of Verdoheme to Biliverdin. Journal of Inorganic Biochemistry, 101(3): 385-395 (2007).
[7] Davari, M. D., Bahrami, H., Zahedi, M., Safari, N., How tin Metal Prevents Verdoheme Ring Opening? Comp Arative Study of Various Nucleophiles, Journal of Molecular Structure: THEOCHEM. 908(1): 1-11 (2009).
[10] Lad, L., Friedman, J., Li, H., Bhaskar, B., Ortiz de Montellano, P. R., Poulos, T. L., Crystal Structure of Human Heme Oxygenase-1 in a Complex with biliverdin. Biochemistry, 43(13): 3793-801 (2004).
[11] Koerner, R., Latos-Grażyński, L., Balch, A. L., Models for Verdoheme Hydrolysis. Paramagnetic Products from the Ring Opening of Verdohemes, 5-Oxaporphyrin Complexes of Iron (II), with Methoxide Ion. Journal of the American Chemical Society, 120(36): 9246-55 (1998).
[12] Johnson, J. A., Olmstead, M. M., Stolzenberg, A. M., Balch, A. L., Ring-Opening and Meso Substitution from the Reaction of Cyanide Ion with Zinc Verdohemes. Inorganic Chemistry, 40(22): 5585-95 (2001).
[13] Latos-Grażyński, L., Johnson, J., Attar, S., Olmstead, M. M., Balch, A. L., Reactivity of the Verdoheme Analogues, 5-Oxaporphyrin Complexes of Cobalt (II) and Zinc (II), with Nucleophiles: Opening of the Planar Macrocycle by Alkoxide Addition to form Helical Complexes, Inorganic Chemistry. 37(18): 4493-9 (1998).
[14] Drummond, G. S., Kappas, A.,  Prevention of Neonatal Hyperbilirubinemia by tin Protoporphyrin IX, a Potent Competitive Inhibitor of Heme Oxidation. Proceedings of the National Academy of Sciences, 78(10): 6466-70 (1981).
[5] Davydov, R. M., Yoshida, T., Ikeda-Saito, M., Hoffman, B. M., Hydroperoxy-Heme Oxygenase Generated by Cryoreduction Catalyzes the Formation of α-Meso-Hydroxyheme as Detected by EPR and ENDOR, Journal of the American Chemical Society. 121(45): 10656-7 (1999).
[16] Claire, T., Solid-State Self-Association Of The Two-Electron Oxidation Product Of A Biliverdin Analogue. Journal Of The Chemical Society, Chemical Communications. 6: 643-4(1995).
[17] Frisch, MJ. GAUSSIAN 03, Revision A. 1, MJ Frisch, et. Al., Gaussian. Inc., Pittsburgh PA. (2003).
[18] Zahedi, M., Bahrami, H., Shahbazian, S., Safari, N.; Ng, S. W., An ab Initio/Hybrid (ONIOM) Investigation of Biliverdin Isomers and Metal–Biliverdin Analogue Complexes, Journal of Molecular Structure: THEOCHEM. 633(1): 21-33 (2003).
[19] Sarabi, S., Jamaat, P. R., Djahaniani, H., Theoretical Kinetics and Thermodynamics Study: Peripheral Substituent Effects on the Hydrolysis of Verdoheme, Journal of Porphyrins and Phthalocyanines, 24(10): 1233-1241 (2020).
[20] Taghizadeh, A., Asli, M. D., Jamaat, P. R., Theoretical Study of First Row Transitional Metals Effects on Stabilization of Verdoheme Analogues, Journal of Porphyrins and Phthalocyanines, 23(10): 1100-1109 ( 2019).
[21] Tasharofi, H., Asli, M. D., Jamaat, P. R., Multiplicity Spin, Structure, and Charge of Iron-Verdohemeoxygenase Complex: A Comparison Study by the DFT Method, Journal of Porphyrins and Phthalocyanines, 24(10): 1208-1214 (2020).
[22] Tirado-Rives, J., Jorgensen, W. L., Performance of B3LYP Density Functional Methods for a Large Set of Organic Molecules, Journal of Chemical Theory and Computation, 4(2): 297-306 (2008).