پورفیرین فلزیM-TPP کمپلکس شده با سیستئین با بسترهای هیدروژلی و وسیکلی به عنوان نانوزایم های پراکسیدازی و کاتالازی

نوع مقاله : علمی-پژوهشی

نویسندگان

1 پژوهشگاه شیمی و مهندسی شیمی ایران، تهران، ایران

2 دانشکده علوم شیمی و نفت، دانشگاه شهید بهشتی، اوین، تهران، ایران

چکیده

پورفیرین‌ها را می‌توان به‌طور گسترده به‌عنوان بیوکمپلکس‌های جایگاه فعال در نظر گرفت، در این حال می­ توان از پورفیرین فلزی سنتزی بر مبنای زیست الگو ( بیومیمتیک) به عنوان شبه ­آنزیم استفاده کرد. سیستم متشکل از کمپلکس فلز پورفیرین - سیستئین  و پلیمر "پلی اتیلن گلیکول (پگ)" یا  مواد سطحی فعال مخلوط "سدیم دودسیل سولفات و دودسیل تری­اتیل آمونیوم بروماید (اس­دی­اس/دی­تب)"  برای مدل­ سازی کلروپراکسید از طبیعی به کار برده می ­شود. کلروپراکسیداز طبیعی می­ تواند عملکرد پراکسیدازی، یعنی اکسید کردن سوبستراها در pH های متفاوت داشته باشد. در غیاب سوبسترای مناسب، کلروپراکسیداز هیدروژن­پراکسید را تجزیه می کند و دارای فعالیت کاتالازی است. متال-تترا(2-پیریدیل) پورفیرین (M-TPP)، پررزونانس­تر و دارای گروه ­های کشنده، قوی­تر از هِمین (جایگاه فعال آنزیم طبیعی) در فعالیت شبه ­پراکسیدازی و کاتالازی عمل می­ کند. Fe-TTP دارای حداکثر فعالیت پراکسیدازی در میان فلز - پورفیرین­ ها با فلزات مرکزی از جمله آهن (III)، منگنز (III) و روی (II) است. جزء سه گانه: " Fe-TPP – سیستئین - پگ"، بیشترین کارآیی را از طریق کاهش پارامتر میکائیلیس - منتن ( ) دارا می باشد. مشاهده می‌شود که آبگریزی پورفیرین با تغییر فلز مرکزی به ترتیب به صورت آهن (III)، منگنز (III) و روی (II) افزایش می ­یابد. در این حالت آبگریز بودنِ جایگاه فعال نانوزایم شبه­ پراکسیدازی پتانسیلی برای ورود بیشتر سوبسترای هیدروفوب (گایاکول) به چرخه واکنش و در نتیجه فعالیت و کارایی بیشتر Fe-TPP نسبت به کمپلکس ­های  دیگر M-TPP است.  در مرحله دیگر، برای طراحی کاتالیست زیستی کاتالازی، Mn-TPP دارای حداکثر فعالیت کاتالازی در میان دیگر فلز - پورفیرین­ های ذکر شده می­ باشد. جزء سه­ گانه: "Mn-TPP – سیستئین - اس­دی ­ اس/دی­تب"، بیشترین کارآیی را از طریق کاهش پارامتر میکائیلیس - منتن ( ) دارا می ­باشد. میکروسکوپ الکترونی عبوری نانوزایم­ های " M-TPP – سیستئین - پگ"  را به صورت کلوئیدهای هیدروژلی حفره حفره  نشان می‌دهد که در مقایسه با بیوکاتالیست­ های وسیکلی تک حفره " M-TPP – سیستئین -  اس­دی­اس/دی­تب "  از طریق سطح ویژه بالاتر برای برخورد موثر با سوبسترای آلی نانوزایم پراکسیدازی، کارایی بیشتری را ایجاد می‌کند.
 

کلیدواژه‌ها

موضوعات

مراجع

[1] موسوی موحدی ز.، فنآوری­ های جدید بر مبنای دانش زیست الگو و الهام زیستی، نشاء علم، 7(1): 53-61 (2016).
[2] Abedanzadeh S., Nourisefat M., Moosavi-Movahedi Z., "Bioinspiration and Biomimicry in Lifestyle, Rationality and Scientific Lifestyle for Health", Springer International Publishing, Cham )2021(.
[3] Moosavi-Movahedi Z., Gharibi H., Hadi-Alijanvand H., Akbarzadeh M., Esmaili M., Atri M.S., Sefidbakht Y., Bohlooli M., Nazari K., Javadian S., Hong J., Saboury A.A., Sheibani N., Moosavi-Movahedi A.A., Caseoperoxidase, Mixed Β-Casein–SDS–Hemin–Imidazole Complex: A Nano Artificial Enzyme, J. Biomol. Struct. Dyn. 33(12) 2619-2632 (2015).
[4] Breslow R., Biomimetic Chemistry: Biology as An Inspiration, J. Biol. Chem. 284(3): 1337-42 (2009).
[5] Breslow R., Biomimetic Chemistry, Pure Appl. Chem. 66(8): 1573-1582 (1994).
[6] Moiani D., Salvalaglio M., Cavallotti C., Bujacz A., Redzynia I., Bujacz G., Dinon F., Pengo P., Fassina G., Structural Characterization of a Protein A Mimetic Peptide Dendrimer Bound To Human IgG, J. Phys. Chem. B 113(50): 16268-75 (2009).
[7] Liu W., Groves J.T., Manganese Porphyrins Catalyze Selective C-H Bond Halogenations, J. Am. Chem. Soc. 132(37): 12847-9 (2010).
[8] Groves J.T., Stern M.K., Olefin Epoxidation by Manganese (IV) Porphyrins: Evidence for Two Reaction Pathways, J. Am. Chem. Soc. 109(12): 3812-3814 (2002).
[9] Gharibi H., Moosavi-Movahedi Z., Javadian S., Nazari K., Moosavi-Movahedi A.A., Vesicular Mixed Gemini-SDS-Hemin-Imidazole Complex as A Peroxidase-Like Nano Artificial Enzyme, J. Phys. Chem. B 115(16): 4671-9 (2011).
[10] Das C., Goswami S., Transition Metal Promoted Oxidative C–N Fusion Reactions of Aromatic Amines and Their Coordination Chemistry, Comments Inorg. Chem. 24(3-4) 137-163 (2003).
[11] Manoj K.M., Hager L.P., Chloroperoxidase, A Janus Enzyme, Biochemistry, 47(9): 2997-3003 (2008).
[12] van Deurzen M.P.J., van Rantwijk F., Sheldon R.A., Selective Oxidations Catalyzed By Peroxidases, Tetrahedron, 53(39): 13183-13220 (1997).
[13] Colonna S., Gaggero N., Manfredi A., Casella L., Gullotti M., Carrea G., Pasta P., Enantioselective Oxidations of Sulfides Catalyzed by Chloroperoxidase, Biochemistry, 29(46): 10465-8 (1990).
[14] Lakner F.J., Hager L.P., Chloroperoxidase as Enantioselective Epoxidation Catalyst: An Efficient Synthesis of (R)-(-)-Mevalonolactone, J. Org. Chem. 61(11): 3923-3925 (1996).
[15] Colonna S., Gaggero N., Richelmi C., Pasta P., Recent Biotechnological Developments in the Use of Peroxidases, Trends Biotechnol. 17: 163-168. (1999).
[16] Corbett M.D., Chipko B.R., Baden D.G., Chloroperoxidase-Catalysed Oxidation of 4-Chloroaniline to 4-Chloronitrosobenze, Biochem. J 175(2): 353-60 (1978).
[17] Geigert J., Dalietos D.J., Neidleman S.L., Lee T.D., Wadsworth J., Peroxide Oxidation of Primary Alcohols to Aldehydes by Chloroperoxidase Catalysis, Biochem. Biophys. Res. Commun. 114(3): 1104-1108 (1983).
[18] Pešić M., López C., Álvaro G., López-Santín J., A Novel Immobilized Chloroperoxidase Biocatalyst with Improved Stability for the Oxidation of Amino Alcohols to Amino Aldehydes, J. Mol. Catal. B: Enzym. 84: 144-151 (2012).
[19] Veitch N.C., Horseradish Peroxidase: A Modern View of a Classic Enzyme, Phytochemistry, 65(3): 249-59 (2004).
[20] Zhang Y., Akilesh S., Wilcox D.E., Isothermal Titration Calorimetry Measurements of Ni(II) and Cu(II) Binding to His, GlyGlyHis, HisGlyHis, and Bovine Serum Albumin: A Critical Evaluation, Inorg. Chem. 39(14): 3057-64 (2000).
[21] Filizola M., Loew G.H., Role of Protein Environment in Horseradish Peroxidase Compound I Formation:  Molecular Dynamics Simulations of Horseradish Peroxidase−HOOH Complex, J. Am. Chem. Soc. 122(1): 18-25 (1999).
[22] Loewen P.C., Villanueva J., Switala J., Donald L.J., Ivancich A., Unprecedented Access of Phenolic Substrates to the Heme Active Site of A Catalase: Substrate Binding and Peroxidase-Like Reactivity of Bacillus Pumilus Catalase Monitored by X-Ray Crystallography and EPR Spectroscopy, Proteins, 83(5): 853-66 (2015).
[23] Derat E., Cohen S., Shaik S., Altun A., Thiel W., Principal Active Species of Horseradish Peroxidase, Compound I: A Hybrid Quantum Mechanical/Molecular Mechanical Study, J. Am. Chem. Soc. 127(39): 13611-21 (2005).
[24] Dunford H.B.,"Heme Peroxidases", John Wiley, New York (1999).
[25] Ivancich A., Jouve H.M., Sartor B., Gaillard J., EPR Investigation Of Compound I in Proteus Mirabilis and Bovine Liver Catalases: Formation of Porphyrin and Tyrosyl Radical Intermediates, Biochemistry, 36(31): 9356-64 (1997).
[26] Shevelkova A., Ryabov A., Irreversible Inactivation of Caldariomyces Fumago Chloroperoxidase by Hydrogen Peroxide, IUBMB Life, 39(4): 665-670 (1996).
[27] Poulos T.L., Kraut J., A Hypothetical Model of the Cytochrome C Peroxidase . Cytochrome C Electron Transfer Complex, J. Biol. Chem. 255(21): 10322-10330 (1980).
[28] Matsunaga I., Shiro Y., Peroxide-Utilizing Biocatalysts: Structural and Functional Diversity of Heme-Containing Enzymes, Curr. Opin. Chem. Biol. 8(2): 127-132 (2004).
[29] Ariga K., Li J., Fei J., Ji Q., Hill J.P., Nanoarchitectonics for Dynamic Functional Materials from Atomic-/Molecular-Level Manipulation to Macroscopic Action, Adv. Mater. 28(6): 1251-86 (2016).
[30] Abe H., Liu J., Ariga K., Catalytic Nanoarchitectonics for Environmentally Compatible Energy Generation, Mater. Today, 19: 12-18 (2016).
[31] Hong J., Huang K., Wang W., Yang W.-Y., Zhao Y.-X., Xiao B.-L., Moosavi-Movahedi Z., Ghourchian H., Bohlooli M., Sheibani N., Moosavi-Movahedi A.A., Cytochrome C Embraced in Sodium Dodecyl Sulfate Nano-Micelle As A Homogeneous Nanostructured Peroxidase, Journal of the Iranian Chemical Society, 9(5): 775-782 (2012).
[32] Moosavi-Movahedi A.A., Semsarha F., Heli H., Nazari K., Ghourchian H., Hong J., Hakimelahi G.H., Saboury A.A., Sefidbakht Y., Micellar Histidinate Hematin Complex as An Artificial Peroxidase Enzyme Model: Voltammetric and Spectroscopic Investigations, Colloids Surf. Physicochem. Eng. Aspects, 320(1-3): 213-221 (2008).
[33] Chadha G., Zhao Y., Properties of Surface-Cross-Linked Micelles Probed by Fluorescence Spectroscopy and Their Catalysis of Phosphate Ester Hydrolysis, J. Colloid Interface Sci. 390(1): 151-7 (2013).
[34] Moosavi-Movahedi Z., Kalejahi E.S., Nourisefat M., Maghami P., Poursasan N., Moosavi-Movahedi A.A., Mixed SDS-Hemin-Imidazole at Low Ionic Strength Being Efficient Peroxidase-Like As A Nanozyme, Colloids and Surfaces a-Physicochemical and Engineering Aspects, 522: 233-241 (2017).
[35] معصومی ح.، جنگجوی شالدهی ط.، قنادزاده گیلانی ح.، بررسی عامل‌های مؤثر بر سامانه دو فازی دارای پلی اتیلن گلیکول4000 گرم بر مول و نمک های فسفات در استخراج مالیک اسید، نشریه شیمی و مهندسی شیمی ایران 39(4): 177-184 (2021).
[36] Sajadimehr Y., Moosavi‐Movahedi Z., Haghighi M.G., Miyardan A.B., Nourisefat M., Moosavi‐Movahedi A.A., Iron‐Porphyrin/Cysteine/PEG as Pseudo‐Chloroperoxidase Nanozyme, ChemistrySelect, 4(35): 10357-10364 (2019).
[37] Morshedi D., Rezaei-Ghaleh N., Ebrahim-Habibi A., Ahmadian S., Nemat-Gorgani M., Inhibition of Amyloid Fibrillation of Lysozyme by Indole Derivatives--Possible Mechanism of Action, FEBS J. 274(24): 6415-25 (2007).
[38] Akbarzadeh M., Moosavi-Movahedi Z., Shockravi A., Jafari R., Nazari K., Sheibani N., Moosavi-Movahedi A.A., Metallo-Vesicular Catalysis: A Mixture of Vesicular Cysteine/Iron Mediates Oxidative pH Switchable Catalysis, J. Mol. Catal. A: Chem. 424: 181-193 (2016).
[39] Marques H.M., Insights Into Porphyrin Chemistry Provided by the Microperoxidases, The Haempeptides Derived From Cytochrome C, Dalton Trans, 39: 4371-85 (2007).
[40] Zuev Y., Faizullin D., Idiyatullin B., Mukhitova F., Chobert J.-M., Fedotov V., Haertlé  T., Aggregation of Sodium Dodecyl Sulfate in Micellar Solution of β-Casein Analyzed by 1H-NMR Self-Diffusion, Relaxation and Fourier Transform IR Spectroscopy, Colloid & Polymer Science, 282(3): 264-269 (2004).
[41] Milton H.J., "Poly(ethylene glycol) Chemistry: Biotechnical and Biomedical Applications", Plenum Press, New York, (1992).
[42] Starks C.M., Liotta C.L., M. H., "Phase-Transfer Catalysis: Fundamentals, Applications and Industrial Perspectives", Chapman and Hall, New York (1994).
[43] Thomas J.A., Morris D.R., Hager L.P., Chloroperoxidase : VII. Classical Peroxidatic, Catalatic, And Halogenating Forms Of The Enzyme, J. Biol. Chem. 245(12): 3129-3134 (1970).
[44] Northrop D.B., On the Meaning of Km and V/K in Enzyme Kinetics, J. Chem. Educ. 75(9): 1153 (1998).
[45] Parlato M., Reichert S., Barney N., Murphy W.L., Poly (Ethylene Glycol) Hydrogels with Adaptable Mechanical and Degradation Properties for Use in Biomedical Applications, Macromol. Biosci. 14(5): 687-698 (2014).
[46] Li Z., Su Y., Xie B., Wang H., Wen T., He C., Shen H., Wu D., Wang D., A Tough Hydrogel–Hydroxyapatite Bone-Like Composite Fabricated In Situ By The Electrophoresis Approach, Journal of Materials Chemistry B, 1(12): 1755-1764 (2013).
[47] Moosavi-Movahedi Z., Kafi M.M., Sajadimehr Y., Abedanzadeh S., Mixed Copper(II)–Cysteine–SDS–DTAB as Multi-Oxidative Vesicular Nanozyme, Journal of the Iranian Chemical Society, 19: 475-487 (2021).
[48] Abeles R.H., Frey P.A., Frey, Jencks W.P., "Biochemistry", Jones and Bartlett (1992).
[49] Tezuka M., Ohkatsu Y., Osa T., Reduction and Oxidation Potentials of Metal-free and Cobalt Tetra (p-substituted phenyl) porphyrins, Bull. Chem. Soc. Jpn. 49(5): 1435-1436 (1976).
[50] Harrison P.M., "Metalloproteins: Metal Proteins With Non-Redox Roles", Macmillan (1985).

فایل ها

هم رسانی

ارجاع به این مقاله

آمار